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    沒想到吧!蛋白交聯劑的使用原來是這樣的!
    發布時間:2021-06-21   點擊次數:179次
         蛋白交聯劑是一類小分子化合物,具有2個或者更多的針對特殊基團(-NH2、-COOH、-HS等)的反應性末端,可以和2個或者更多的分子分別偶聯,從而使這些分子結合在一起。70年代時人們普遍使用戊二醛作為蛋白質交聯劑連接抗體和指示劑(如酶類),但其缺點是由于交聯基團是隨機的,容易形成雜亂的多聚體。80年代,更具選擇特異性的交聯劑,例如NHS(針對-COOH)和馬來酰亞胺(針對-HS)在生命科學研究中得到了更為廣泛的應用。巧妙地運用交聯劑可以在蛋白質相互作用研究,免疫學,癌癥治療等領域取得意想之外的收獲。截至2010年,市面常用的蛋白質交聯劑大約有一百多種。
        交聯劑是指一類分子兩端各有一個相同或者不同的活性基團,它們可與其他分子上的胺基、巰基、羥基等發生共價結合而產生交聯作用的試劑,交聯劑可分為三種類型:同型雙功能試劑、異型雙功能試劑和可被光活化試劑。交聯反應已成為研究蛋白質亞基結構功能及相互作用的一種重要手段,可提供許多關于蛋白質構像、亞基組成、結構功能及其相互作用方面的重要信息,也是合成功能高分子材料的一種重要原料。
        蛋白交聯劑的操作流程:首先將待交聯的蛋白質A與交聯劑在一定條件下反應,得到的蛋白質A-交聯劑中間體,然后移除多余的交聯劑,再加入欲交聯的蛋白質B。產物中可能會形成多聚體,這一副產物通過調節反應條件來控制。分成兩部反應的目的在于減少分子內交聯以及形成蛋白質多聚物。另外,選擇異源交聯劑也可以減少多聚物的產生。
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